chimie question #33



Louise Abbott (Genre: femelle, Àge: 16 années) de l'Internet sur 16 juillet, 1999 demande:

Q:

Est-ce que vous pourriez fournir les renseignements de fond au sujet de la catalase et comment affecte-t-elle des substrats tels que le peroxyde d'hydrogène. En outre, comment est-elle affectée par le pH ?

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la réponse

Jennifer Love répondu le 16 juillet, 1999, R:

Pendant  la phosphorylation oxidative (où les électrons sont convertis en ATP pour la cellule par le mitochondria), une certaine quantité d'eau oxygénée est formée (H202). Ce H202 est fouillé dans les ordures par catalase, une protéine qui catalyse le dismutation d'eau oxygénée dans l'oxygène d'eau et moléculaire comme suit: catalase h202 + h202 ------------> 2 H20 + 02.

La catalase est une très forte enzyme, étant dans un groupe élitaire d'enzymes qui sont "kinetically parfaites." La perfection cinétique consiste en ce quand la vitesse catalytique de l'enzyme est restreinte seulement par le taux auquel il rencontre substrate. Autrement dit, provoquez-le! autant que vous pouvez lancer sur moi et aussi vite que vous pouvez le lancer, je peux le prendre! Quant à catalase et à pH, j'ai copié le fait de poster suivant : "les enzymes fonctionnent d'une manière caractéristique sur la gamme limitée de pH. En cas de catalase, l'optimum pH est environ pH 7.0. Ainsi, catalase travaille le mieux sur pH neutre. Si la solution est aussi acidic (bas pH la valeur) ou trop fondamentale (haut pH la valeur) le catalase est inactif et ne fonctionne plus comme une enzyme. Quand vous ajoutez l'acide sulfurique à vos réactions catalase vous baissez le pH au-dessous de la gamme où catalase est fonctionnel et la réaction - au moins la partie catalysée par catalase - les arrêts. pH affecte des protéines en changeant l'état de chaînes de côté d'aminoacide dissociable, surtout aspartic l'acide, glutamic l'acide, lysine, arginine et histidine. D'autres groupes, comme threonine, serine et tyrosine, peuvent aussi être affectés à de très hautes valeurs de pH. Le changement responsable sur ces groupes peut directement affecter la catalyse (l'activité d'enzyme) si les groupes sont vraiment impliqués dans le fait d'attacher le substrate ou dans le site catalytique de l'enzyme. Autrement, le changement responsable d'un ou plusieurs sidechains beaucoup causent un changement structurel dans la protéine - c'est-à-dire comment la protéine est pliée, ou l'intermède de sous-unités, en abolissant de nouveau l'activité. "

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